基本氨基酸名词解释

含氨基的有机羧酸。根据带有氨基的碳原子与羧基相对的位置不同，分成α-、β-、γ氨基酸。已发现的约百种天然氨基酸一般是α-氨基酸，即氨基与羧基连在同一α-碳原子上。α-碳原子常为手性原子，所以氨基酸有D-和L-两种构型。以甘油醛为参考化合物，D和L-氨基酸的投影式可写成如下式。

蛋白质的结构多种多样，但构成蛋白质的基本氨基酸只有20种，它们都是L-构型。这些氨基酸结构的差别仅在于其侧链（上式中的R基），所以氨基酸的分类基础是侧链的结构或性质。通常根据侧链在生理条件下的极性将这20种氨基酸分为4类：（1）非极性（疏水），有：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、色氨酸；（2）极性（亲水），不带电荷，有：丝氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸、半胱氨酸；（3）极性（亲水），带负电荷，有：天冬氨酸、谷氨酸；（4）极性（亲水），带正电荷，有：组氨酸、赖氨酸、精氨酸。下表列举这20种氨基酸的名称和略号，以及侧链的结构，其中脯氨酸为亚氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸

氨基酸是蛋白质和肽的主要成分，但也可以游离方式存在。一般有1个或2个（苏氨酸和异亮氨酸）手性（不对称）碳原子，仅甘氨酸例外，故是光学活性化合物。氨基酸能进行氨基和羧基的化学反应及侧链基团的特殊化学反应、特别是两个半胱氨酸分子可以氧化生成一个胱氨酸分子，因而产生一个二硫键。多肽链中的半胱氨酸残基也可进行这样的反应，使多肽链中或两条多肽链之间的半胱氨酸残基连接起来，所生成的二硫键“桥”是共价键，有稳定多肽链构象的作用。二硫键的生成是可逆反应，因而肽链间的二硫键也可被巯基化合物还原成自由的巯基，从而使它所连接的肽链拆开。

氨基酸含有碱性的氨基，又含有酸性的羧基，故有两性性质，常以两性离子H3N -CHR-COO-的形式存在。除少数例外，氨基酸易溶于水、氨水和其他极性溶剂，但不溶于非极性或极性较小的溶剂，如乙醇、甲醇和丙酮中。有亲水侧链的氨基酸更溶于水；在等电点（氨基酸不带电荷时溶液的pH）时，氨基酸的溶解度最低。因为占优势的两性离子减少了氨基和羧基的亲水性。L-谷氨酸的钠盐俗称味精，具有强烈的肉类鲜味。